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暨南大学生物化学复习题

2023-01-04 来源:年旅网


1.蛋白质的一级结构及空间结构概念及稳定力量

2.Pr二级结构基本形式有哪几种?

3.蛋白质亲水胶体的稳定因素有哪些?

4.蛋白质的变性与降解是否为同一事件?简述理由。

5.分子筛、离子交换树脂分离纯化蛋白质的原理

6.核酸的双螺旋结构的结构特征

7.简述酶抑制剂分类及作用机制区别?

8.以图示作出糖有氧氧化、糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径的综合图,并标明关键步骤、产能、脱氢、产CO2部位。

9.血糖来源与去路

10 以图示写出糖原合成与分解途径,标明关键步骤。

11.甘油三酯的分解代谢途径(以TG为起始――乙酰CoA),步骤、关键酶;

12.血浆脂蛋白分类及分类依据、各血浆脂蛋白组成特点(密度、TG、PL、Pr),各种血浆脂蛋白在脂类物质运输中的作用

13.一位同学早餐喝了两杯牛奶;另一位同学则吃了一块面包喝了一杯牛奶,请问哪位同学早餐更具营养价值?为何?

14.氨的来源、转运与去路;α-酮酸的去路

15.肝昏迷氨中毒学说

16.一碳单位及来源、生理功用

17.心肌损伤患者哪种转氨酶和肌酸激酶升高?

18.Tyr与那些神经递质生成有关?白化症,黑尿酸症,巴金森氏与其有何关联?

19.巨幼红细胞贫血与一碳单位和甲硫氨酸循环关联?

20.以生化途径显示下列物质在体内如何进行生物氧化产能的具体步骤。(提示:代谢物的中间产物如为三羧酸循环中间代谢物需经丙酮酸才能以乙酰CoA形式再进入三羧酸循环彻底氧化分解) 谷氨酸 甘油 色氨酸

21.在大运动量或消耗型活动中,应补充足量的B族维生素,有何道理?

生化课堂讨论题

1.蛋白质的一级结构的概念,稳定力量

举例说明蛋白质一级结构与功能的关系(核糖核酸酶变性与复性)

2.蛋白质的空间结构的概念(二、三、四级结构),稳定力量

举例说明空间结构与功能的关系(Hb与O2)

3.真核生物DNA双螺旋结构、mRNA、tRNA结构特点及功能。

4.酶促反应动力学的影响因素有哪些?

(1)酶反应动力学曲线为何类型曲线?代表意义是什么?

(2)Km,Vm含义,及意义

(3)最适温度,最适pH??

(4)抑制剂分类

(5)可逆性抑制剂对酶促反应速度的影响,对Km、Vm影响?

5.生糖AA(Asp、Glu、Ala)如何生成G?

6. 生糖AA(Asp、Glu、Ala)如何生成CO2,水产生能量?

7.蛋白质消化吸收腐败及AA分解代谢总途径(图示)

8.关键酶的调节方式?

9.整体水平代谢调节中三大营养物的代谢状况:(短期饥饿、长期饥饿。应急状态)

生物化学复习题

第一章: 蛋白质的结构与功能

1.蛋白质元素组成,利用何种元素可推算出其在样品中含量?

2.组成蛋白质的氨基酸基本分类,根据是什么?

3.蛋白质的一级结构与空间结构(二、三、四级,基元)概念,稳定力量。

4.α-螺旋和β-折叠的结构特征。

5.多肽链中氨基酸测定,主要分析方法。

6.蛋白质分子量测定基本方法有几种?

7.蛋白质变性及理化性质改变的特征

8.何谓蛋白质的等电点(pI)?在酸性或碱性环境中,某一pI的蛋白质带电荷会一样吗?会带何种电荷?

9.蛋白质亲水胶体特征及稳定因素。

10.蛋白质分离纯化基本依据?常用方法。

第二章: 核酸的结构与功能

1.单核苷酸的组成成分,及其各成分之间的连接方式

ATP、NAD、ANDP、FAD、cAMP的组成和中文读法

2.DNA分子一级、二级、三级结构概念

(注意原核与真核生物的相似与区别)

3.参与Pr生物合成的三种RNA(tRNA、rRNA、mRNA)细胞含量、分子大小、稳定性、构成或构型。

4.核酸的理化性质包含哪几个方面?

5.核酸变性、复性、杂交概念(注意在某一种情况下构型的变化)

6.DNA、RNA分离纯化的基本原则

7.核酸含量的测定方法有几种?方法的建立以何种核酸成分为基础的?

第三章: 酶

1.作为生物催化剂的特点

2.何谓酶的专一性?分几类?

3.酶分类的根据?分几类?命名分类?

4.全酶构成?各成分在酶促反应中作用?

5.金属离子在酶分子中作用?

6.B族Vit辅酶形式是什么?一般有何作用?

7.酶的活性中心及必需基团?

8.酶促反应影响因素有哪些?

9.最适pH,最适T,Km意义。

10.酶高效率的机制?

11.何谓酶的抑制作用?抑制剂分类?

12.竞争性抑制剂与非竞争抑制剂对酶的抑制作用方式各是怎样?

对Km,Vmax影响如何?

13.从对酶作用考虑,有机磷中毒与重金属中毒机理及急救机理?

14.寡聚酶,同工酶,诱导酶。

15.酶的活性单位定义。

第四章: 糖代谢

1.糖的化学本质是什么?糖类在体内有何生理功能?

2.什么是糖酵解?有何生理意义?

3.何谓有氧氧化?有氧氧化主要分为几个阶段?有何生理意义?

4.何谓三羧酸循环?有何生理作用?

5.什么是磷酸戊糖途径?有何生理意义?

6.什么是糖异生?其生理意义是什么?

7.试述丙酮酸是如何异生成糖的?

8.糖原是如何合成和分解的?

9.试比较肝糖原与肌糖原的合成有何异同点?

10.食物中的淀粉是怎样被消化吸收的?又怎样转变成肝糖原?

11.比较糖代谢各途径在细胞内进行的部位、关键酶、产物、ATP的生成与消耗情况。

12.下列反应中各需何种辅助因素或辅酶?各起何作用?

(1)丙酮酸→ 乳酸;(2)葡萄糖 → 6一磷酸葡萄糖;

(3)糖原(Gn) → 糖原(Gn+l)

(4)琥珀酰COA→琥珀酸十 HSCoA;

(5)丙酮酸十 CO2→草酰乙酸;

(6)3-磷酸甘油醛十 Pi→ 1,3一二磷酸甘油酸;

(7)1,3-二磷酸甘油酸→ 3-磷酸甘油酸。

13.写出糖酵解和糖异生途径的关键酶

14.6一磷酸葡萄糖、1,6—二磷酸果糖、草酰乙酸是如何彻底氧化的?每 1分子分解时,各产生多少ATP?

15.什么是巴斯德效应?

16.什么是乳酸循环?其生理意义是什么?

17.血糖的来源和去路有那些?胰岛素,胰高血糖素,糖皮质激素,肾上腺素如何调节血糖?

18.什么是糖原累积症?

第五章: 脂类酸代谢

1. 饱和脂酸如何氧化供能?

2. 计算软脂酸氧化成水和CO2时,可使多少ADP磷酸化生成ATP?

3. 在体内糖如何转变成脂肪?

4. 何谓酮体?酮体是如何生成和氧化?酮体代谢有何生理意义?

5. 血浆脂蛋白可分为那几类?各有何生理功用?

6. 何谓脂肪动员?何谓载脂蛋白?何谓脂肪酸的β-氧化?

7. 何谓营养必需脂肪酸?

8. 试述VLDL和LDL代谢?

9. 列举下列通路的限速酶及其调节因素。

(1)脂肪酸合成 (2)脂肪动员 (3)胆固醇含成

10. 说明下列通路的生理意义。

(1)甘油一酯支路 (2)柠檬酸一丙酮酸循环

(3)脂肪酸β-氧化

11. 胆汁酸盐在脂类消化吸收中有何作用?

12. 丝氨酸如何转变成卵磷脂中胆硷?

13. 计算硬脂酸(C18)彻底氧化时生成的 A T P量及合成一分子硬脂酸需要的A T P、NADPH及乙酰COA的量。

14. 脂肪酸进入肝脏后有哪几条去路?

15. 胆固醇及脂肪酸合成所需原料如何从糖代谢得到供应。

16. 进食糖类是通过哪些环节而促进脂肪合成的?

17. 比较脂肪酸合成与脂肪酸β-氧化过程的区别。

第六章:生物氧化

1.解释下列名词

(1) 生物氧化 (2)细胞色素 (3)呼吸链 (4)氧化磷酸化

(5)P/O值 (6)解偶联剂

3.请写出NADH氧化及琥珀酸氧化的二条呼吸链并比较在组成上的异同点。

4.组织中肌酸有何生理功能?

5.动物注射2,4一二硝基苯酚,会立即出现体温升高,何故?

6.请写出呼吸链抑制剂在呼吸链中的作用?为何说氰化物对机体是剧毒物质?

7.电子传递链概念及排列组成

8.电子传递链中ATP产生的部位

9.线粒体外还原当量转运入线粒体内的两条途径?

第七章: 氨基酸代谢

1.氮平衡及状态及意义?营养必需AA 食物Pr的互补作用

2.蛋白质的消化、吸收与腐败

3.体内蛋白质降解途径

4.联合脱氨基作用形式及部位特征

5.α-酮酸的去路

6.氨的来源、转运与去路

7.鸟氨酸循环、部位,过程,调节

8.高血氨症;肝昏迷氨中毒学说

9.γ-氨基丁酸(GABA)、牛磺酸、组胺、5-羟色胺、多胺来源于哪些AA?

10.一碳单位及来源、生理功用

11.巨幼红细胞贫血与一碳单位和甲硫氨酸循环关联?

12.甲硫氨酸循环过程及生理意义

13.何谓活性甲基、活性硫酸?来源?

14.心肌损伤患者哪种转氨酶和肌酸激酶升高?

15.Tyr与那些神经递质生成有关?白化症,黑尿酸症,巴金森氏与其有何关联?

第八章: 核苷酸代谢

1.核酸消化吸收的基本过程及其有关的消化酶。

2.核酸在体内分解代谢的基本反应通路,嘌呤与嘧啶的分解产物是什么?

3.嘌呤和嘧啶的合成原料是什么?

4.嘌呤嘧啶合成途径有哪些?特点?

5.脱氧核糖核酸如何生成?

6.什么是嘌呤和嘧啶核苷酸合成的补救通路?

7.体内如何调节嘌呤和嘧啶核苷酸的合成?

第九章: 物质代谢调节

1.物质代谢的特点

2.物质代谢的相互联系

3.组织、器官的代谢特点及联系(营养物质互变关系)

4.代谢调节

细胞水平:

酶的隔离分布意义,选择几条相关的代谢途径说明

代谢调节是通过对关键酶活性的调节实现

5.酶活性调节方式:

快速调节:

变构调节及化学修饰调节概念、方式、意义

迟缓调节:

通过对酶蛋白分子的合成或降解改变细胞内酶量。

激素水平的代谢调节:

整体调节:

6.饥饿,应急状态三大营养物质的代谢状态如何?

第十章: DNA的生物合成

1.遗传信息传递的中心法则,半保留复制

2.简述原核生物DNA-pol的种类及其作用?

3.DNA聚合酶的即时校读

4.DNA复制的保真性所依赖的三种机制。

5.复制的半不连续性,岗崎片断

6.参与原核生物DNA复制的各种酶与蛋白质及其作用。

7.何谓突变,突变有哪些类型。 (了解影响突变的因素有哪些)

8.简述DNA损伤的三种主要修复方式。

9.逆转录及逆转录酶的三种活性。

第十一章: RNA的生物合成

1.转录,模板链,不对称转录,核心酶(α2ββˊ),断裂基因

2.何谓启动子,原核生物启动子中有哪些特征序列,作用如何?

3.简述原核生物转录起始过程。

4.简述原核生物转录终止的两种形式。

5.简述真核生物中mRNA和tRNA的转录后加工

6.试比较复制和转录过程有何相似和不同。

第十二章: 蛋白质的生物合成

1.顺反子 遗传密码* 开放阅读框架* S-D序列

2.遗传密码有哪些特点?(特点中涉及的概念要掌握)

3.氨基酰-tRNA合成酶的功能及作用特点?

4.在蛋白质合成过程中,各种RNA起什么作用?

5.简述蛋白质生物合成的延长过程。

6.多聚核蛋白体

7.翻译后加工包括哪些方面?

8.分子伴侣

9.以分泌蛋白进入内质网为例,理解蛋白质的靶向输送。

第十三章: 基因表达调控

1.概念:基因表达、管家基因、组成性表达、操纵子、基因重组、2.基因表达的规律

3.基因表达的方式

SOS反应

4.基因转录激活调节与哪些基本要素有关?

5.原核生物转录调节的特点

6.何谓乳糖操纵子?其结构组成?

7.在以下状态时,乳糖操纵子是开启还是关闭的?为什么?如开启,其转录水平如何?为什么?

A.培养基中同时存在高浓度G和乳糖

B.培养基中只存在乳糖

C.培养基中存在低浓度G和高浓度乳糖

8.Trp operon,,均为转录调节机制,各自的调节机制特点是什么?

9.真核生物基因组结构特点及表达调控特点。

10.葡萄糖存在时,大肠杆菌不能利用乳糖,当葡萄糖耗尽后,大肠杆菌才利用乳糖。请运用所学乳糖操纵子的有关知识解释其机制。

第十四章: 基因工程与基因重组

1.自然界常见基因转移及重组现象有哪些?掌握其定义?

2.DNA克隆技术基本步骤?

3.常用的工具酶有几种?

4.何谓基因载体?有几类?

5.有哪些方法可以使外源DNA和载体DNA连接。

6.常见的重组体的筛选方式分类?举例说明。

7.现有一研究项目,拟从人DNA中获得特定的长约1000bp的片段(此片段编码某生长因子),并拟将此生长因子大量生产。请你根据所学知识(可参阅其它有关资料),拟出一个可行的方案来。

8.基本概念:同源重组、特异位点的重组、转化作用、转座子、DNA克隆、限制性核酸内切酶、粘性末端、钝性末端、配伍末端、基因组DNA文库、cDNA文库、基因诊断、基因治疗

第十五章: 细胞信息转导

1.细胞信号传导有关的信息物质分类。

2.受体?受体分类(膜受体分类及结构特征)

3.受体作用特点

4.传导途径:

画一简单示意图,将膜受体介导的信号传导途径小结,归纳。

并注意传导途径中环节的激活的机制(如G蛋白活化,PKA激活,IP3与胞内钙升高关系等)。

5.掌握cAMP-PKA,Ca2+-依赖性蛋白激酶激活途径。

6.受体激酶活性的有关途径

分子生物学复习提纲

(转基因生物和基因打靶、基因与疾病部分)

1、 名词解释:

转基因动物、目的基因、嵌合动物、胚胎干细胞、基因打靶、点突变、血红蛋白病、HbS、HbM、HbH、亨氏小体、杂合子、纯合子、非缺失型地贫、血友病甲、血友病乙、自发突变、诱发突变。

2、 简述转基因动物技术的基本原理和基本方法。

3、 举例说明什么是报告基因。有那些方法可在细胞水平上检测到报告基因?

4、 转基因动物技术可应用在那些领域?在医学上,转基因植物的应用具有那些优

点?

5、 为什么说转基因植物的应用比较安全?

6、 精子载体法的原理是什么?

7、 设计几种方法检测外源性基因是否整合到转基因动物细胞中。

8、 基因敲除的基本程序包括那些步骤?

9、 为什么说同义突变不会改变遗传性状?请举例说明。

10、 从胚胎起,正常人体先后产生那些血红蛋白?

11、 Hb Constant Spring 和 Hb Lepore是那种遗传突变产生的?

12、 为什么有的异常血红蛋白病导致血中红细胞数量增多?

13、 如果父母血红蛋白的基因分别是和T/--,那么,产生正常、

静止型地贫、标准型地贫、HbH、Hb Bart’s 胎儿的机率分别是多少?

14、 缺失型地贫为什么通常合并基因的缺失?

15、 父亲患有血友病时不会遗传给儿子,为什么?

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